Naukowcy odkrywają nowy mechanizm regulacyjny kompleksu E2-E3 UBC27-AIRP3 na koreceptorze kwasu abscysynowego ABI1

Hormon roślinny, kwas abscysynowy (ABA), jest ważnym regulatorem adaptacji roślin do stresu abiotycznego.Kontrola koreceptora białka PP2C, takiego jak ABI1, jest centralnym ośrodkiem przekazywania sygnału ABA.W standardowych warunkach ABI1 wiąże się z kinazą białkową SnRK2 i hamuje jej aktywność.ABA związany z białkiem receptorowym PYR1/PYL konkuruje z SnRK2 w celowaniu w ABI1, uwalniając w ten sposób SnRK2 i aktywując odpowiedź ABA.
Zespół badawczy kierowany przez profesora Xie Qi z Instytutu Genetyki i Biologii Rozwoju Chińskiej Akademii Nauk od dawna bada ubikwitynację, mechanizm modyfikacji potranslacyjnej regulujący sygnalizację ABA.Ich poprzednia praca ujawniła endocytozę PYL4, w której pośredniczy ubikwitynacja białka podobnego do E2 VPS23, a ABA promuje XBAT35 w celu degradacji VPS23A, uwalniając w ten sposób działanie hamujące na receptor ABA PYL4.Jednakże, czy sygnalizacja ABA obejmuje specyficzne białka E2 wymagane do ubikwitynacji i sposób, w jaki sygnalizacja ABA reguluje ubikwitynację, nie jest jeszcze w pełni poznana.
Niedawno zidentyfikowali specyficzny enzym E2 UBC27, który pozytywnie reguluje tolerancję na suszę i reakcję ABA u roślin.Za pomocą analizy IP/MS ustalili, że koreceptor ABA ABI1 i ligaza E3 typu RING AIRP3 wchodzą w interakcję z białkami UBC27.
Odkryli, że UBC27 oddziałuje z ABI1 i sprzyja jego degradacji oraz aktywuje aktywność E3 AIRP3.AIRP3 działa jako ligaza E3 ABI1.
Ponadto ABI1 wywiera epistazę UBC27 i AIRP3, podczas gdy funkcja AIRP3 jest zależna od UBC27.Ponadto leczenie ABA indukuje ekspresję UBC27, hamuje degradację UBC27 i wzmacnia interakcję między UBC27 i ABI1.
Wyniki te ujawniają nowy kompleks E2-E3 w degradacji ABI1 oraz ważną i złożoną regulację sygnalizacji ABA przez system ubikwitynacji.
Tytuł artykułu brzmi: „Kompleks ubikwitynacji UBC27-AIRP3 reguluje sygnalizację ABA poprzez promowanie degradacji ABI1 u Arabidopsis thaliana”.Został opublikowany w Internecie w serwisie PNAS 19 października 2020 r.
Możesz mieć pewność, że nasza redakcja będzie uważnie monitorować każdą przesłaną opinię i podejmie odpowiednie działania.Twoja opinia jest dla nas bardzo ważna.
Twój adres e-mail służy wyłącznie do poinformowania odbiorcy, kto wysłał wiadomość e-mail.Ani Twój adres, ani adres odbiorcy nie będą wykorzystywane w żadnym innym celu.Wprowadzone informacje pojawią się w Twoim e-mailu, ale Phys.org nie będzie ich przechowywać w żadnej formie.
Wysyłaj cotygodniowe i/lub codzienne aktualizacje na swoją skrzynkę odbiorczą.Możesz zrezygnować z subskrypcji w dowolnym momencie, a my nigdy nie udostępnimy Twoich danych osobom trzecim.
Ta strona korzysta z plików cookie, aby ułatwić nawigację, analizować sposób korzystania z naszych usług i dostarczać treści pochodzące od stron trzecich.Korzystając z naszej strony internetowej, potwierdzasz, że przeczytałeś i zrozumiałeś naszą politykę prywatności i warunki użytkowania.


Czas publikacji: 07 grudnia 2020 r