Plantehormonet abscisinsyre (ABA) er en viktig regulator i planteabiotisk stresstilpasning.Kontrollen av co-reseptor PP2C protein som ABI1 er det sentrale knutepunktet for ABA signaltransduksjon.Under standardforhold binder ABI1 seg til proteinkinase SnRK2s og hemmer aktiviteten.ABA bundet til reseptorproteinet PYR1/PYLs konkurrerer med SnRK2s i målretting mot ABI1, og frigjør derved SnRK2s og aktiverer ABA-responsen.
Forskerteamet ledet av professor Xie Qi fra Institute of Genetics and Developmental Biology ved det kinesiske vitenskapsakademiet har lenge studert ubiquitinering, en post-translasjonell modifikasjonsmekanisme som regulerer ABA-signalering.Deres tidligere arbeid avslørte endocytose av PYL4 mediert av ubiquitinering av det E2-lignende proteinet VPS23, og ABA fremmer XBAT35 til å degradere VPS23A, og frigjør dermed den hemmende effekten på ABA-reseptoren PYL4.Hvorvidt ABA-signalering involverer spesifikke E2-proteiner som kreves for ubiquitinering, og hvordan ABA-signalering regulerer ubiquitinering er ennå ikke fullt ut forstått.
Nylig identifiserte de et spesifikt E2-enzym UBC27, som positivt regulerer tørketoleranse og ABA-respons i planter.Gjennom IP/MS-analyse bestemte de at ABA-koreseptor ABI1 og RING-type E3-ligase AIRP3 interagerer proteiner av UBC27.
De fant at UBC27 interagerer med ABI1 og fremmer dens nedbrytning, og aktiverer E3-aktiviteten til AIRP3.AIRP3 fungerer som E3-ligasen til ABI1.
I tillegg utøver ABI1 epistasen til UBC27 og AIRP3, mens funksjonen til AIRP3 er UBC27-avhengig.I tillegg induserer ABA-behandling uttrykket av UBC27, hemmer nedbrytningen av UBC27 og øker interaksjonen mellom UBC27 og ABI1.
Disse resultatene avslører det nye E2-E3-komplekset i nedbrytningen av ABI1 og den viktige og komplekse reguleringen av ABA-signalering av ubiquitineringssystemet.
Tittelen på artikkelen er "UBC27-AIRP3 ubiquitination kompleks regulerer ABA-signalering ved å fremme nedbrytningen av ABI1 i Arabidopsis thaliana."Den ble publisert online på PNAS 19. oktober 2020.
Du kan være trygg på at redaksjonen vår vil følge nøye med på alle tilbakemeldinger som sendes og iverksette passende tiltak.Din mening er veldig viktig for oss.
E-postadressen din brukes kun til å fortelle mottakeren hvem som har sendt e-posten.Verken adressen din eller mottakerens adresse vil bli brukt til noe annet formål.Informasjonen du oppgir vil vises i e-posten din, men Phys.org vil ikke beholde dem i noen form.
Send ukentlige og/eller daglige oppdateringer til innboksen din.Du kan melde deg av når som helst, og vi vil aldri dele opplysningene dine med tredjeparter.
Denne nettsiden bruker informasjonskapsler for å hjelpe til med navigering, analysere din bruk av tjenestene våre og gi innhold fra tredjeparter.Ved å bruke nettsiden vår bekrefter du at du har lest og forstått vår personvernerklæring og bruksvilkår.
Innleggstid: 07. desember 2020