Asid absisik hormon tumbuhan (ABA) adalah pengawal selia penting dalam penyesuaian tekanan abiotik tumbuhan.Kawalan protein PP2C reseptor bersama seperti ABI1 ialah hab pusat transduksi isyarat ABA.Di bawah keadaan standard, ABI1 mengikat protein kinase SnRK2s dan menghalang aktivitinya.ABA terikat kepada protein reseptor PYR1/PYLs bersaing dengan SnRK2s dalam menyasarkan ABI1, dengan itu melepaskan SnRK2s dan mengaktifkan tindak balas ABA.
Pasukan penyelidik yang diketuai oleh Profesor Xie Qi dari Institut Genetik dan Biologi Perkembangan Akademi Sains China telah lama mengkaji ubiquitination, mekanisme pengubahsuaian pasca terjemahan yang mengawal isyarat ABA.Kerja mereka sebelum ini mendedahkan endositosis PYL4 yang dimediasi oleh ubiquitination protein seperti E2 VPS23, dan ABA mempromosikan XBAT35 untuk merendahkan VPS23A, dengan itu melepaskan kesan perencatan pada reseptor ABA PYL4.Walau bagaimanapun, sama ada isyarat ABA melibatkan protein E2 khusus yang diperlukan untuk ubiquitination, dan bagaimana isyarat ABA mengawal ubiquitination masih belum difahami sepenuhnya.
Baru-baru ini, mereka mengenal pasti enzim E2 khusus UBC27, yang secara positif mengawal toleransi kemarau dan tindak balas ABA dalam tumbuhan.Melalui analisis IP / MS, mereka menentukan bahawa reseptor bersama ABA ABI1 dan RING-jenis E3 ligase AIRP3 adalah protein berinteraksi UBC27.
Mereka mendapati bahawa UBC27 berinteraksi dengan ABI1 dan menggalakkan kemerosotannya, dan mengaktifkan aktiviti E3 AIRP3.AIRP3 bertindak sebagai ligase E3 ABI1.
Di samping itu, ABI1 menggunakan epistasis UBC27 dan AIRP3, manakala fungsi AIRP3 bergantung kepada UBC27.Di samping itu, rawatan ABA mendorong ekspresi UBC27, menghalang degradasi UBC27, dan meningkatkan interaksi antara UBC27 dan ABI1.
Keputusan ini mendedahkan kompleks E2-E3 baharu dalam degradasi ABI1 dan peraturan penting dan kompleks bagi isyarat ABA oleh sistem ubiquitination.
Tajuk kertas itu ialah "kompleks ubiquitination UBC27-AIRP3 mengawal isyarat ABA dengan mempromosikan degradasi ABI1 dalam Arabidopsis thaliana."Ia diterbitkan dalam talian di PNAS pada 19 Oktober 2020.
Anda boleh yakin bahawa kakitangan editorial kami akan memantau dengan teliti setiap maklum balas yang dihantar dan akan mengambil tindakan yang sewajarnya.Pendapat anda sangat penting bagi kami.
Alamat e-mel anda hanya digunakan untuk memberitahu penerima siapa yang menghantar e-mel.Alamat anda mahupun alamat penerima tidak akan digunakan untuk sebarang tujuan lain.Maklumat yang anda masukkan akan dipaparkan dalam e-mel anda, tetapi Phys.org tidak akan menyimpannya dalam sebarang bentuk.
Hantar kemas kini mingguan dan/atau harian ke peti masuk anda.Anda boleh berhenti melanggan pada bila-bila masa dan kami tidak akan berkongsi butiran anda dengan pihak ketiga.
Laman web ini menggunakan kuki untuk membantu navigasi, menganalisis penggunaan perkhidmatan kami dan menyediakan kandungan daripada pihak ketiga.Dengan menggunakan laman web kami, anda mengesahkan bahawa anda telah membaca dan memahami dasar privasi dan syarat penggunaan kami.