ອາຊິດ abscisic ຮໍໂມນພືດ (ABA) ແມ່ນຕົວຄວບຄຸມທີ່ສໍາຄັນໃນການປັບຕົວຄວາມກົດດັນຂອງພືດ.ການຄວບຄຸມຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ co-receptor PP2C ເຊັ່ນ ABI1 ແມ່ນສູນກາງຂອງການສົ່ງສັນຍານ ABA.ພາຍໃຕ້ເງື່ອນໄຂມາດຕະຖານ, ABI1 ຜູກມັດກັບທາດໂປຼຕີນ kinase SnRK2s ແລະຍັບຍັ້ງກິດຈະກໍາຂອງມັນ.ABA ຜູກມັດກັບໂປຣຕີນ receptor PYR1/PYLs ແຂ່ງຂັນກັບ SnRK2s ໃນການຕັ້ງເປົ້າໝາຍ ABI1, ດັ່ງນັ້ນຈຶ່ງປ່ອຍ SnRK2s ແລະເປີດໃຊ້ການຕອບສະໜອງຂອງ ABA.
ທີມວິໄຈນໍາໂດຍສາດສະດາຈານ Xie Qi ຈາກສະຖາບັນພັນທຸກໍາແລະການພັດທະນາຊີວະວິທະຍາຂອງສະພາວິທະຍາສາດຈີນໄດ້ສຶກສາ ubiquitination, ກົນໄກການດັດແກ້ຫລັງການແປພາສາທີ່ຄວບຄຸມສັນຍານ ABA.ວຽກງານທີ່ຜ່ານມາຂອງພວກເຂົາໄດ້ເປີດເຜີຍ endocytosis ຂອງ PYL4 mediated ໂດຍ ubiquitination ຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ E2 ຄ້າຍຄື VPS23, ແລະ ABA ສົ່ງເສີມ XBAT35 ເພື່ອ degrade VPS23A, ດັ່ງນັ້ນຈຶ່ງປ່ອຍຜົນກະທົບ inhibitory ກ່ຽວກັບ ABA receptor PYL4.ຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, ບໍ່ວ່າສັນຍານ ABA ກ່ຽວຂ້ອງກັບໂປຣຕີນ E2 ສະເພາະທີ່ຕ້ອງການສໍາລັບການ ubiquitination, ແລະວິທີການສັນຍານ ABA ຄວບຄຸມ ubiquitination ແມ່ນຍັງບໍ່ທັນເຂົ້າໃຈຢ່າງເຕັມສ່ວນ.
ບໍ່ດົນມານີ້, ພວກເຂົາເຈົ້າໄດ້ກໍານົດ E2 enzyme UBC27 ສະເພາະ, ເຊິ່ງຄວບຄຸມຄວາມທົນທານຕໍ່ໄພແຫ້ງແລ້ງແລະການຕອບສະຫນອງຂອງ ABA ໃນພືດໃນທາງບວກ.ຜ່ານການວິເຄາະ IP/MS, ພວກເຂົາເຈົ້າໄດ້ກໍານົດວ່າ ABA co-receptor ABI1 ແລະ RING-type E3 ligase AIRP3 ແມ່ນປະຕິສໍາພັນໂປຣຕີນຂອງ UBC27.
ພວກເຂົາພົບວ່າ UBC27 ພົວພັນກັບ ABI1 ແລະສົ່ງເສີມການເຊື່ອມໂຊມຂອງມັນ, ແລະເປີດໃຊ້ກິດຈະກໍາ E3 ຂອງ AIRP3.AIRP3 ເຮັດຫນ້າທີ່ເປັນ E3 ligase ຂອງ ABI1.
ນອກຈາກນັ້ນ, ABI1 exerts epistasis ຂອງ UBC27 ແລະ AIRP3, ໃນຂະນະທີ່ຫນ້າທີ່ຂອງ AIRP3 ແມ່ນຂຶ້ນກັບ UBC27.ນອກຈາກນັ້ນ, ການປິ່ນປົວ ABA ເຮັດໃຫ້ເກີດການສະແດງອອກຂອງ UBC27, ຍັບຍັ້ງການເຊື່ອມໂຊມຂອງ UBC27, ແລະເສີມຂະຫຍາຍການພົວພັນລະຫວ່າງ UBC27 ແລະ ABI1.
ຜົນໄດ້ຮັບເຫຼົ່ານີ້ເປີດເຜີຍໃຫ້ເຫັນສະລັບສັບຊ້ອນ E2-E3 ໃຫມ່ໃນການເຊື່ອມໂຊມຂອງ ABI1 ແລະລະບຽບການທີ່ສໍາຄັນແລະສະລັບສັບຊ້ອນຂອງສັນຍານ ABA ໂດຍລະບົບ ubiquitination.
ຫົວຂໍ້ຂອງເອກະສານແມ່ນ "UBC27-AIRP3 ubiquitination complex ຄວບຄຸມສັນຍານ ABA ໂດຍການສົ່ງເສີມການເຊື່ອມໂຊມຂອງ ABI1 ໃນ Arabidopsis thaliana."ມັນໄດ້ຖືກຈັດພີມມາອອນໄລນ໌ກ່ຽວກັບ PNAS ໃນເດືອນຕຸລາ 19, 2020.
ທ່ານສາມາດຫມັ້ນໃຈໄດ້ວ່າພະນັກງານບັນນາທິການຂອງພວກເຮົາຈະຕິດຕາມຢ່າງໃກ້ຊິດທຸກໆຄໍາຕິຊົມທີ່ສົ່ງມາແລະຈະດໍາເນີນການທີ່ເຫມາະສົມ.ຄວາມຄິດເຫັນຂອງເຈົ້າມີຄວາມສໍາຄັນຫຼາຍຕໍ່ພວກເຮົາ.
ທີ່ຢູ່ອີເມວຂອງທ່ານໄດ້ຖືກນໍາໃຊ້ພຽງແຕ່ເພື່ອໃຫ້ຜູ້ຮັບຮູ້ວ່າຜູ້ທີ່ສົ່ງອີເມລ໌.ທັງທີ່ຢູ່ຂອງເຈົ້າ ຫຼືທີ່ຢູ່ຂອງຜູ້ຮັບຈະບໍ່ຖືກໃຊ້ເພື່ອຈຸດປະສົງອື່ນໃດໆ.ຂໍ້ມູນທີ່ທ່ານໃສ່ຈະປາກົດຢູ່ໃນອີເມລ໌ຂອງທ່ານ, ແຕ່ Phys.org ຈະບໍ່ເກັບຮັກສາພວກມັນໄວ້ໃນທຸກຮູບແບບ.
ສົ່ງການປັບປຸງປະຈໍາອາທິດແລະ / ຫຼືປະຈໍາວັນກັບ inbox ຂອງທ່ານ.ທ່ານສາມາດຍົກເລີກການສະໝັກໄດ້ທຸກເວລາ, ແລະພວກເຮົາຈະບໍ່ແບ່ງປັນລາຍລະອຽດຂອງທ່ານກັບບຸກຄົນທີສາມ.
ເວັບໄຊທ໌ນີ້ໃຊ້ cookies ເພື່ອຊ່ວຍນໍາທາງ, ວິເຄາະການໃຊ້ບໍລິການຂອງພວກເຮົາແລະສະຫນອງເນື້ອຫາຈາກພາກສ່ວນທີສາມ.ໂດຍການນໍາໃຊ້ເວັບໄຊທ໌ຂອງພວກເຮົາ, ທ່ານຢືນຢັນວ່າທ່ານໄດ້ອ່ານແລະເຂົ້າໃຈນະໂຍບາຍຄວາມເປັນສ່ວນຕົວແລະເງື່ອນໄຂການນໍາໃຊ້ຂອງພວກເຮົາ.
ເວລາປະກາດ: ວັນທີ 07-07-2020