Hormon tanaman asam absisat (ABA) merupakan pengatur penting dalam adaptasi cekaman abiotik tanaman.Kontrol protein koreseptor PP2C seperti ABI1 adalah pusat transduksi sinyal ABA.Dalam kondisi standar, ABI1 berikatan dengan protein kinase SnRK2s dan menghambat aktivitasnya.ABA yang terikat pada protein reseptor PYR1/PYLs bersaing dengan SnRK2s dalam menargetkan ABI1, sehingga melepaskan SnRK2s dan mengaktifkan respons ABA.
Tim peneliti yang dipimpin oleh Profesor Xie Qi dari Institut Genetika dan Biologi Perkembangan Akademi Ilmu Pengetahuan China telah lama mempelajari ubiquitinasi, mekanisme modifikasi pasca-translasi yang mengatur sinyal ABA.Penelitian mereka sebelumnya mengungkapkan endositosis PYL4 yang dimediasi oleh keberadaan protein mirip E2 VPS23, dan ABA mempromosikan XBAT35 untuk mendegradasi VPS23A, sehingga melepaskan efek penghambatan pada reseptor ABA PYL4.Namun, apakah pensinyalan ABA melibatkan protein E2 spesifik yang diperlukan untuk ubiquitinasi, dan bagaimana pensinyalan ABA mengatur ubiquitinasi belum sepenuhnya dipahami.
Baru-baru ini, mereka mengidentifikasi enzim E2 spesifik UBC27, yang secara positif mengatur toleransi terhadap kekeringan dan respon ABA pada tanaman.Melalui analisis IP/MS, mereka menentukan bahwa koreseptor ABA ABI1 dan ligase AIRP3 tipe RING E3 merupakan protein UBC27 yang berinteraksi.
Mereka menemukan bahwa UBC27 berinteraksi dengan ABI1 dan mendorong degradasinya, serta mengaktifkan aktivitas E3 AIRP3.AIRP3 bertindak sebagai ligase E3 dari ABI1.
Selain itu, ABI1 menggunakan epistasis UBC27 dan AIRP3, sedangkan fungsi AIRP3 bergantung pada UBC27.Selain itu, pengobatan ABA menginduksi ekspresi UBC27, menghambat degradasi UBC27, dan meningkatkan interaksi antara UBC27 dan ABI1.
Hasil ini mengungkapkan kompleks E2-E3 baru dalam degradasi ABI1 dan regulasi pensinyalan ABA yang penting dan kompleks oleh sistem ubiquitinasi.
Judul makalahnya adalah “Kompleks ubiquitinasi UBC27-AIRP3 mengatur pensinyalan ABA dengan mendorong degradasi ABI1 di Arabidopsis thaliana.”Itu diterbitkan secara online di PNAS pada 19 Oktober 2020.
Anda dapat yakin bahwa staf editorial kami akan memantau dengan cermat setiap masukan yang dikirimkan dan akan mengambil tindakan yang tepat.Pendapat Anda sangat penting bagi kami.
Alamat email Anda hanya digunakan untuk memberi tahu penerima siapa pengirim email tersebut.Baik alamat Anda maupun alamat penerima tidak akan digunakan untuk tujuan lain apa pun.Informasi yang Anda masukkan akan muncul di email Anda, tetapi Phys.org tidak akan menyimpannya dalam bentuk apapun.
Kirim pembaruan mingguan dan/atau harian ke kotak masuk Anda.Anda dapat berhenti berlangganan kapan saja, dan kami tidak akan pernah membagikan detail Anda kepada pihak ketiga.
Situs web ini menggunakan cookie untuk membantu navigasi, menganalisis penggunaan Anda atas layanan kami, dan menyediakan konten dari pihak ketiga.Dengan menggunakan situs web kami, Anda mengonfirmasi bahwa Anda telah membaca dan memahami kebijakan privasi dan ketentuan penggunaan kami.