A hormona vexetal ácido abscísico (ABA) é un regulador importante na adaptación ao estrés abiótico das plantas.O control da proteína do co-receptor PP2C como ABI1 é o centro central da transdución do sinal ABA.En condicións estándar, ABI1 únese á proteína quinase SnRK2s e inhibe a súa actividade.O ABA unido á proteína receptora PYR1/PYLs compite cos SnRK2 para dirixirse a ABI1, polo que libera SnRK2 e activa a resposta ABA.
O equipo de investigación dirixido polo profesor Xie Qi do Instituto de Xenética e Bioloxía do Desenvolvemento da Academia Chinesa de Ciencias leva moito tempo estudando a ubiquitinación, un mecanismo de modificación postraducional que regula a sinalización ABA.O seu traballo previo revelou a endocitose de PYL4 mediada pola ubiquitinación da proteína tipo E2 VPS23, e o ABA promove que XBAT35 degrade VPS23A, liberando así o efecto inhibidor sobre o receptor ABA PYL4.Non obstante, aínda non se entende completamente se a sinalización ABA implica proteínas E2 específicas necesarias para a ubiquitinación e como a sinalización ABA regula a ubiquitinación.
Recentemente, identificaron un encima específico E2 UBC27, que regula positivamente a tolerancia á seca e a resposta ABA nas plantas.A través da análise IP/MS, determinaron que o co-receptor ABA ABI1 e a ligase E3 tipo RING AIRP3 son proteínas que interactúan de UBC27.
Descubriron que UBC27 interactúa con ABI1 e promove a súa degradación e activa a actividade E3 de AIRP3.AIRP3 actúa como a ligasa E3 de ABI1.
Ademais, ABI1 exerce a epistasis de UBC27 e AIRP3, mentres que a función de AIRP3 depende de UBC27.Ademais, o tratamento con ABA induce a expresión de UBC27, inhibe a degradación de UBC27 e mellora a interacción entre UBC27 e ABI1.
Estes resultados revelan o novo complexo E2-E3 na degradación de ABI1 e a importante e complexa regulación da sinalización ABA polo sistema de ubiquitinación.
O título do traballo é "O complexo de ubiquitinación UBC27-AIRP3 regula a sinalización de ABA promovendo a degradación de ABI1 en Arabidopsis thaliana".Foi publicado en liña en PNAS o 19 de outubro de 2020.
Podes estar seguro de que o noso equipo editorial supervisará de preto todos os comentarios enviados e tomará as medidas oportunas.A túa opinión é moi importante para nós.
O teu enderezo de correo electrónico só se utiliza para informar ao destinatario de quen enviou o correo electrónico.Nin o seu enderezo nin o enderezo do destinatario serán utilizados para ningún outro propósito.A información que introduza aparecerá no seu correo electrónico, pero Phys.org non a conservará de ningún xeito.
Envía actualizacións semanais e/ou diarias á túa caixa de entrada.Podes cancelar a subscrición en calquera momento e nunca compartiremos os teus datos con terceiros.
Este sitio web utiliza cookies para facilitar a navegación, analizar o uso que fai dos nosos servizos e proporcionar contido de terceiros.Ao usar o noso sitio web, confirmas que liches e entendes a nosa política de privacidade e as condicións de uso.