Taimne hormoon abstsitsiinhape (ABA) on taimede abiootilise stressiga kohanemise oluline regulaator.Kaasretseptori PP2C valgu, nagu ABI1, juhtimine on ABA signaaliülekande keskne keskus.Standardtingimustes seondub ABI1 proteiinkinaasi SnRK2-ga ja pärsib selle aktiivsust.Retseptorvalguga PYR1/PYLs seotud ABA konkureerib SnRK2-dega ABI1 sihtimisel, vabastades seeläbi SnRK2-d ja aktiveerides ABA vastuse.
Hiina Teaduste Akadeemia geneetika ja arengubioloogia instituudi professori Xie Qi juhitud uurimisrühm on pikka aega uurinud ubikvitinatsiooni, translatsioonijärgset modifikatsioonimehhanismi, mis reguleerib ABA signaaliülekannet.Nende eelmine töö näitas PYL4 endotsütoosi, mida vahendab E2-sarnase valgu VPS23 ubikvitineerimine, ja ABA soodustab XBAT35 VPS23A lagundamiseks, vabastades seeläbi ABA retseptori PYL4 inhibeeriva toime.Siiski ei ole veel täielikult teada, kas ABA signaalimine hõlmab ubikvitineerimiseks vajalikke spetsiifilisi E2 valke ja kuidas ABA signaalimine reguleerib ubikvitineerimist.
Hiljuti tuvastasid nad spetsiifilise E2 ensüümi UBC27, mis reguleerib positiivselt põuataluvust ja ABA vastust taimedes.IP/MS analüüsi abil tegid nad kindlaks, et ABA kaasretseptor ABI1 ja RING-tüüpi E3 ligaas AIRP3 on UBC27 interakteeruvad valgud.
Nad leidsid, et UBC27 interakteerub ABI1-ga ja soodustab selle lagunemist ning aktiveerib AIRP3 E3 aktiivsust.AIRP3 toimib ABI1 E3 ligaasina.
Lisaks avaldab ABI1 UBC27 ja AIRP3 epistaasi, samas kui AIRP3 funktsioon sõltub UBC27-st.Lisaks indutseerib ABA-ravi UBC27 ekspressiooni, inhibeerib UBC27 lagunemist ja suurendab koostoimet UBC27 ja ABI1 vahel.
Need tulemused näitavad uut E2-E3 kompleksi ABI1 lagunemisel ja ABA signaalimise olulist ja keerulist reguleerimist ubikvitinatsioonisüsteemi poolt.
Töö pealkiri on "UBC27-AIRP3 ubikvitinatsioonikompleks reguleerib ABA signaaliülekannet, soodustades ABI1 lagunemist Arabidopsis thalianas."See avaldati veebis PNASis 19. oktoobril 2020.
Võite olla kindel, et meie toimetus jälgib hoolikalt iga saadetud tagasisidet ja võtab vajalikud meetmed.Teie arvamus on meile väga oluline.
Teie e-posti aadressi kasutatakse ainult selleks, et anda adressaadile teada, kes meili saatis.Teie ega saaja aadressi ei kasutata muuks otstarbeks.Sisestatud teave kuvatakse teie meilis, kuid Phys.org ei säilita neid mingil kujul.
Saatke oma postkasti iganädalased ja/või igapäevased uuendused.Saate tellimusest igal ajal loobuda ja me ei jaga kunagi teie andmeid kolmandate osapooltega.
See veebisait kasutab küpsiseid, et aidata navigeerida, analüüsida meie teenuste kasutamist ja pakkuda sisu kolmandatelt isikutelt.Meie veebisaiti kasutades kinnitate, et olete meie privaatsuspoliitika ja kasutustingimused läbi lugenud ja neist aru saanud.