Plantehormonet abscisinsyre (ABA) er en vigtig regulator i planteabiotisk stresstilpasning.Styringen af ​​co-receptor PP2C-protein som ABI1 er det centrale knudepunkt for ABA-signaltransduktion.Under standardbetingelser binder ABI1 til proteinkinase SnRK2s og hæmmer dets aktivitet.ABA bundet til receptorproteinet PYR1/PYL'er konkurrerer med SnRK2'er i at målrette ABI1, hvorved SnRK2'er frigives og ABA-responset aktiveres.
Forskerholdet ledet af professor Xie Qi fra Institut for Genetik og Udviklingsbiologi ved det kinesiske videnskabsakademi har længe studeret ubiquitination, en post-translationel modifikationsmekanisme, der regulerer ABA-signalering.Deres tidligere arbejde afslørede endocytose af PYL4 medieret af ubiquitinering af det E2-lignende protein VPS23, og ABA fremmer XBAT35 til at nedbryde VPS23A og frigiver derved den hæmmende effekt på ABA-receptoren PYL4.Hvorvidt ABA-signalering involverer specifikke E2-proteiner, der kræves til ubiquitinering, og hvordan ABA-signalering regulerer ubiquitinering, er endnu ikke fuldt ud forstået.
For nylig identificerede de et specifikt E2-enzym UBC27, som positivt regulerer tørketolerance og ABA-respons i planter.Gennem IP/MS-analyse bestemte de, at ABA co-receptor ABI1 og RING-type E3 ligase AIRP3 er interagerende proteiner af UBC27.
De fandt ud af, at UBC27 interagerer med ABI1 og fremmer dets nedbrydning og aktiverer E3-aktiviteten af ​​AIRP3.AIRP3 fungerer som E3-ligasen af ​​ABI1.
Derudover udøver ABI1 epistasen af ​​UBC27 og AIRP3, mens funktionen af ​​AIRP3 er UBC27-afhængig.Derudover inducerer ABA-behandling ekspressionen af ​​UBC27, hæmmer nedbrydningen af ​​UBC27 og øger interaktionen mellem UBC27 og ABI1.
Disse resultater afslører det nye E2-E3-kompleks i nedbrydningen af ​​ABI1 og den vigtige og komplekse regulering af ABA-signalering af ubiquitineringssystemet.
Titlen på papiret er "UBC27-AIRP3 ubiquitinationskompleks regulerer ABA-signalering ved at fremme nedbrydningen af ​​ABI1 i Arabidopsis thaliana."Den blev offentliggjort online på PNAS den 19. oktober 2020.
Du kan være sikker på, at vores redaktion vil nøje overvåge alle tilbagemeldinger, der sendes, og vil træffe passende foranstaltninger.Din mening er meget vigtig for os.
Din e-mailadresse bruges kun til at fortælle modtageren, hvem der har sendt e-mailen.Hverken din adresse eller modtagerens adresse vil blive brugt til andre formål.De oplysninger, du indtaster, vises i din e-mail, men Phys.org opbevarer dem ikke i nogen form.
Send ugentlige og/eller daglige opdateringer til din indbakke.Du kan til enhver tid afmelde dig, og vi deler aldrig dine oplysninger med tredjeparter.
Denne hjemmeside bruger cookies til at hjælpe med navigation, analysere din brug af vores tjenester og levere indhold fra tredjeparter.Ved at bruge vores hjemmeside bekræfter du, at du har læst og forstået vores privatlivspolitik og brugsbetingelser.